А полезно ли есть мясо?

[Owlotron]

Сообщение от Kiaksar

Ферме́нты или энзи́мы (от лат. fermentum, греч. ζύμη, ἔνζυμον — дрожжи, закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу). Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают). Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.
Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной).
Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).
Ферменты — белки, являющиеся биологическими катализаторами. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций[2]. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее. При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов - ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы - в сотни и тысячи раз. См. также Каталитически совершенный фермент
Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:
КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа
КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза
КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза
Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.
Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).
Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации — присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.
Еще один распространенный тип посттранляционных модификаций — расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза, участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок, где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».
Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой[3].
Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.
Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.
У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи.
Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.
Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (ообразуют или разрывают химческую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина, если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептичную связь, следующую за многими аминокислотами.

первый вопрос-что тут неправда?
второй вопрос-как получается, что растения(и их плоды) имеющие набор энзимов которые запрограмированы на построение своего организма, при попадании в нашу пешеварительную систему, начинают уничтожать свой собсвенный организм для нас?

И где вы здесь неправду нашли? Вам же ясно указано - катализаторы НЕ влияют на "выход" реакции, они УСКОРЯЮТ оба направления - и вперёд и назад. В зависимости от того, какое направление необходимо - туда реакция и пойдёт, там и будет выход. С принципом Ле-Шателье знакомы?Изучите хотя бы химическую кинетику, чтобы вопросов по энзимам не возникало. И ещё, ферменты - не запрограммированы на построение. Вы же не говорите, что веник - запрограммирован на уборку? Энзим, как и веник, просто-напросто, специализированный инструмент.

[Owlotron]

И ещё, некоторые мысли вслух на тему химии. Не являюсь специалистом в собственном понимании слова по биотехнологиям. Но позволю внести свои 5 копеек, так как обладаю некоей очень приближённой моделью пищеварения.

Обработка температурой однозначно уничтожает эти энзимы, являющиеся, по сути, белками. Следовательно, ни в термообработанном мясе, ни в термообработанной траве, их нет. Но, энзимы должны присутствовать изначально и в тех и в других, ведь они несут в себе какую-то функцию.

Далее.

Если они уничтожены, значит, их необходимо синтезировать в организме человека. Управление может осуществляться по концентрационному закону, например, через различные схемы передачи обратной связи. Эти схемы отдаю на откуп специалистам-биотехнологам. А кто их синтезирует в организме? Правильно, различные железы внутренней секреции. Какова потребность в этих энзимах? Вероятно, высокая. (С учётом среднего количества потребления биомассы для питания и количественно-качественного содержания для среднего человека) Каким образом это будет действовать на сами железы? Вероятно, они будут работать на износ. Со временем, по мере накопления разрушений в организме, эта работа будет даваться им всё тяжелее. (Проще говоря, с возрастом, и "несбалансированным" питанием) Отсюда, неизбежные разрушения этих фабрик по производству ферментов. И привет болезням, а также хроническим пищевым отравлениям.

На основании вышеизложенного, так что всё-таки полезнее - мясо или "трава"? Если задаться целью снять нагрузку с собственного организма (а это мне кажется предпочтительнее), то необходимо питаться однозначно не термообработанной пищей. Много ли найдётся людей, способных съесть сырое мясо? Так как варить или жарить - это значит наполвину, скажем так, лишить питательной ценности это самое мясо. И набить непонятно чем кишечник. Чтобы было понятнее: съел 200 гр мяса, а питательной ценности в нём на 100 гр. Куда должна деваться эта лишняя, балластная биомасса, эти 100 гр непонятно чего? Очевидно, микрофлора о нём позаботится. Вот только, надеюсь, не надо объяснять, как она о нём позаботится.


А много ли надо труда, чтобы заставить себя съесть сырой помидор или огурец или яблоко?


Очень интересно, кто-нибудь что-нибудь мне ответит на это?

[Owlotron]

И ещё. На тему медицины. Существует 3 вида медицины, если вдуматься. Первый вид: экстремальная медицина. Помогает тем, кто попал в аварию, у кого нарушена целостность организма - оторванные конечности, ожоги высоких степеней и т. д. То есть это те, кто нуждается в срочной помощи, иначе наступит смерть. Второй вид: медицина, работающая с жертвами аварий, восстанавливающая целостность организма - новые руки-ноги, например. Третий вид: паразитная медицина. Это та медицина, которая не восстанавливает здоровье, а загоняет в гроб. Это всевозможные лекарства, после которых начинается рак, диабет и т. д. Операции по удалению желчного пузыря... Честно, был в шоке, когда узнал, что такое делают. Вот этой медицине(и фармакокорпорациям за их спиной) очень выгодно иметь больных. Что для меня, как главы этой фармакокорпорации, потеря 100 миллионов долларов на глупые и продажные исследования о пользе БАД или ещё какой шелухи или пропаганды "здорового" образа жизни, если я рискую потерять рынок сбыта лекарств? Я с радостью буду клепать эти таблетки тоннами, лишь бы их жрали. Вот о чём подумайте, господа хорошие, прежде чем друг другу совать под нос результаты исследований.

[Добровер]

Owlotron, а вот с вопросом фармакологии и современной "медицины", вы как раз подошли к прямому вопросу, Зачем и кто ЭТО делает? Такой вопрос возникает, не только по медицине, но и по образованию, культуре и многим другим вопросам.
Вывод прост, это все, целеноправленное уничтожение и оскотинивание, населения Земли.